Es la pregunta que todos nos hacemos. Qué ha pasado para que, en solo unas semanas, nos encontremos en una situación igual o peor a la que teníamos durante el confinamiento de primavera.
La velocidad de
propagación nos sorprende y, aunque aún no tenemos todas las respuestas a la
pregunta, en las últimas semanas se han hecho descubrimientos muy importantes
que nos ayudan a entender qué está pasando.
Europa vive "un
intenso y alarmante aumento" de muertes por covid-19 de casi el 40% en una
semana, según la OMS
¿Es más contagioso el
SARS-CoV-2 que otros coronavirus?
La respuesta es sí. Hay
otros dos coronavirus muy similares que causan también una patología
respiratoria muy grave: el SARS-CoV, que apareció en China en 2003, y el MERS,
que se diseminó en Oriente Medio en 2012.
Ambos tenían una tasa de
letalidad mucho mayor que el SARS-CoV-2 (murieron el 35% de los pacientes con
MERS), pero su infectividad fue mucho menor. A pesar de los temores iniciales,
ambos brotes se extinguieron sin causar la temida pandemia.
Pero, si son tan
parecidos ¿por qué el coronavirus actual es tan sumamente contagioso, mientras
que los otros no lo fueron?
La respuesta está en la
inserción de cuatro aminoácidos. Solo cuatro.
Un virus, en realidad,
actúa como un parásito que necesita introducirse dentro de una célula para
replicarse.
Para entrar en ella, se
acopla a una molécula presente en la superficie de la misma (su receptor) y,
una vez anclado, este receptor hace de caballo de Troya al internalizarse y
arrastrar consigo al virus hasta dentro de la célula.
Para que esto ocurra es
necesario que la membrana del virus y la de la célula se fusionen, y ahí juegan
un papel clave determinadas enzimas (proteasas) que favorecen este proceso.
Podríamos pensar que el
SARS-CoV-2 es mucho más infeccioso que sus otros dos parientes próximos porque
utiliza un receptor o proteasas diferentes. Pues no.
Usa el mismo receptor (la
enzima convertasa de angiotensina-2, ACE-2), y también la misma proteasa (la
proteasa transmembrana serina 2, TMPRSS2).
Entonces, ¿cuál es la
diferencia? Volvemos a los cuatro aminoácidos que se han insertado en la
proteína de la espícula (la "corona") del nuevo virus, y que no está
presente en los anteriores.
Esos cuatro aminoácidos
(Arginina-Arginina-Alanina-Arginina, RRAR), crean un nuevo sitio de corte sobre
el que puede actuar otra proteasa diferente, la furina, muy activa y abundante
en el pulmón.
Desde hace meses se
sospechaba que este sitio era un elemento clave para explicar la mayor
infectividad del SARS-CoV-2, pero solo recientemente hemos confirmado esta
hipótesis.
En un interesante estudio
se produjo en el laboratorio una variante del SARS-CoV-2 al que le habían
eliminado estos cuatro aminoácidos, por lo que ya no existía el sitio de corte
para la furina.
La variante resultante
tenía una menor capacidad de infectar in vitro células de pulmón y también una
menor capacidad de infectar animales modelo.
Los hámsteres infectados
con la variante deleccionada tenían una enfermedad muy suave y el virus tenía
una escasa capacidad de replicación, mientras que los animales infectados con
el SARS-CoV-2 no manipulado sufrían una enfermedad grave.
Por tanto, este sitio de
corte para la furina (los cuatro aminoácidos insertados) confiere una
infectividad mucho mayor al virus causante de la covid-19 que la exhibida por
sus antecesores de 2003 y 2012.
Pero eso no es todo.
Datos muy recientes han demostrado que, como consecuencia del corte de la
furina, se crea en el SARS-CoV-2 un segundo sitio, tampoco presente en sus
antecesores, que favorece la infección al interaccionar con una nueva molécula:
la neuropilina, que ayuda aún más a la entrada del virus.
Un pequeño cambio nos ha
ocasionado un gran problema.
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